This is a working overview of Tuftsin analogue, written for readers who want more than a one-paragraph summary but less than a textbook.
Reviewed 2026-03-29. Anything still debated is marked as such rather than presented as settled.
Selank is a synthetic heptapeptide with the sequence Thr-Lys-Pro-Arg-Pro-Gly-Pro, written TKPRPGP in one-letter notation. Its structure consists of the immunomodulatory tetrapeptide tuftsin, Thr-Lys-Pro-Arg, extended at the carboxyl terminus by a Pro-Gly-Pro segment. The molecular formula is commonly given as C33H57N11O9, corresponding to a monoisotopic mass near 751.4 Da and an average molecular mass near 751.9 Da. All seven residues are proteinogenic amino acids, and the molecule carries no modified side chains or non-natural linkages.
The compound was designed at the Institute of Molecular Genetics of the Russian Academy of Sciences during the 1980s and 1990s. The stated design goal was to retain the immunomodulatory and central nervous system activity attributed to tuftsin while improving resistance to enzymatic breakdown. Adding a proline-rich tail to the short parent peptide was a deliberate strategy, because proline residues restrict the conformations available to many peptidases. The same laboratory produced Semax, an ACTH fragment analog, and both compounds were developed in parallel as short, enzymatically stabilized peptides intended for intranasal use.
Selank is a synthetic heptapeptide with the sequence Thr-Lys-Pro-Arg-Pro-Gly-Pro, frequently abbreviated as TKPRPGP. It was designed as a structural analogue of tuftsin, a naturally occurring tetrapeptide released by enzymatic cleavage of the immunoglobulin heavy chain. The two additional proline residues at the C-terminal end extend the parent chain and change how the molecule behaves in solution. The free peptide has a calculated molecular mass of approximately 751.9 g/mol and is generally supplied as a lyophilised white to off-white powder.
Development work on the compound began in the 1980s and 1990s at the Institute of Molecular Genetics in Moscow, within the same research programme that produced the peptide Semax. Early investigators sought a tuftsin derivative with improved resistance to enzymatic breakdown and with activity in the central nervous system after peripheral administration. Most of the primary literature from this period was published in Russian, a factor that still shapes how easily the findings can be checked by outside groups.
| Property | Value | Notes |
|---|---|---|
| Peptide sequence | Thr-Lys-Pro-Arg-Pro-Gly-Pro | Seven residues; tuftsin plus a Pro-Gly-Pro tail |
| Molecular formula | C33H57N11O9 | Commonly reported value for the free peptide |
| Monoisotopic mass | Roughly 751.4 Da | Average molecular mass near 751.9 Da |
| Appearance | White to off-white powder | Typically supplied as a lyophilized solid |
| Solubility class | Freely soluble in water | Also dissolves in saline and other polar solvents |
Characterization of Selank in a laboratory setting relies on standard peptide methods. Reverse-phase high-performance liquid chromatography separates the target from related impurities and provides a purity figure, commonly reported as 95 percent or higher. Mass spectrometry, typically electrospray ionization or matrix-assisted laser desorption, confirms the molecular mass and helps detect truncation or modification. Amino acid analysis can verify composition when a sequence-level check is needed. These techniques together establish identity and purity for a given lot.
Lyophilized Selank, the dry powder form, is generally stored frozen at minus 20 degrees Celsius or colder for long-term keeping. The solid is hygroscopic and should stay sealed, dry, and protected from light. Once dissolved, the peptide is less stable and is usually held refrigerated at 2 to 8 degrees Celsius for short periods. Repeated freezing and thawing is avoided because it can promote aggregation and loss of activity. Buffers and pH choice also affect how long a solution remains usable.
Dry powder is normally held at -20 degrees Celsius or lower, in a sealed container with desiccant and protection from light. Reconstituted solutions are usually kept at 2 to 8 degrees Celsius for short periods and frozen for longer ones. Proline residues at several positions are generally associated with some resistance to peptidase attack, but chemical stability still declines at neutral to alkaline pH and at elevated temperature. Exact shelf-life figures are product-specific and are not standardised across suppliers.
Identity and purity are usually assessed by reversed-phase high-performance liquid chromatography, with mass spectrometry used to confirm molecular mass and sequence information. Amino acid analysis and peptide mapping may supplement these methods. Certified reference standards are scarce, and many commercial lots are sold as research chemicals without a pharmacopoeial monograph. Regulatory treatment differs by country: Selank is a registered prescription medicine in Russia, while in the European Union and the United States it is not an approved drug and may fall under research-chemical or unapproved-product frameworks.
Der Aufbau des Lamellenknochens ist in der Substantia compacta am deutlichsten ausgeprägt. Er entsteht zunächst durch Osteoklasten, die größere, gefäßführende Kanäle in der Längsrichtung des (Geflecht-)Knochens freilegen, indem sie sich mit der Sekretion starker proteolytischer Enzyme einen Weg durch das Gewebe bahnen. Anschließend lagern sich Osteoblasten an die Wände dieses Kanals an, der als Havers-Kanal bezeichnet wird, und produzieren neue Grundsubstanz, bis sie sich „eingemauert“ haben (von da an bezeichnet man sie als Osteozyten). Durch die Anlagerung weiterer Schichten von Osteoblasten wird der Durchmesser des Kanales allmählich kleiner. Auf diese Weise entsteht ein sogenanntes Osteon – ein System aus etwa 5–20 mineralisierten Knochenlamellen, die konzentrisch um einen Havers-Kanal mit kleineren („Haverschen“) Blutgefäßen angeordnet sind. Zwischen den längs ausgerichteten Haverschen Gefäßen untereinander und den Gefäßen des Periosts gibt es Querverbindungen, die Volkmann-Kanäle. Die Kollagenfaserbündel innerhalb der Lamellen verlaufen schraubenförmig um den Kanal, wobei sich der Drehsinn mit jeder angrenzenden Lamelle ändert. Sie sind hier durch Vorspannung gestreckt und nicht – wie sonst im Bindegewebe – gewellt. Dieser Aufbau aus gegenläufigen, vernetzten Spiralen wandelt Druck- und Zugbelastungen in Flächenpressungen um und verleiht dem Knochen seine besondere Stabilität. Durch den ständigen Umbau, der im fertigen Knochen stattfindet, kommt es immer wieder zur Bildung von neuen Osteonen (siehe auch Knochengeweberemodellierung).
== Knochenwachstum == Kurze und platte Knochen wachsen durch äußere Anlagerung von Knochensubstanz. Auf diese Weise erfolgt auch das Dickenwachstum der langen Knochen. Das Längenwachstum der langen Knochen erfolgt im Bereich einer Wachstumsplatte zwischen der endochondral ossifizierten Diaphyse (Mittelstück), um deren Rand eine perichondral entstandene Knochenmanschette liegt, und der enchondral entstandenen Epiphyse (Endstück). Man nennt diese Wachstumsplatte später, wenn sich die Diaphyse und die Epiphyse angenähert haben, auch Epiphysenfuge. Das Wachstum beruht darauf, dass sich die Chondrozyten mit gleicher Geschwindigkeit Richtung Epiphyse vermehren, wie sie von der Ossifikation aus der Diaphysenmitte „gejagt“ werden. Die Wachstumsplatte kann in vier Zonen unterteilt werden (aufgezählt entgegen der Wachstumsrichtung, also von Epiphyse zu Diaphyse):
Reservezone: Hier liegt noch ein Vorrat von undifferenzierten Chondrozyten, aus dem Nachschub für die Proliferationszone bezogen werden kann. Proliferationszone: Hier liegen aktive Chondrozyten, die sich schnell mitotisch vermehren. Sie vermehren und wachsen dabei jedoch so, dass longitudinale Säulen gebildet werden. Diese Säulen sind durch die Longitudinalsepten getrennt, während die Chondrozyten in einer Säule durch die Transversalsepten getrennt werden. Hypertrophe Zone: Die in Säulen geordneten Chondrozyten wachsen hypertroph und mineralisieren dann die Longitundinalsepten, nicht aber die Transversalsepten. Öffnungszone: Die Chondrozyten sondern nun Enzyme ab, durch die die Transversalsepten abgebaut werden. Dann sterben sie ab (Apoptose). Dadurch entstehen Löcher, in die Makrophagen eindringen, um die Reste abzutragen. Diese Höhlen zwischen den Longitudinalsepten werden nun von Osteoblasten besetzt und ossifiziert. Frakturen oder mechanische Traumata in diesem Bereich können dazu führen, dass die Fuge das Wachstum einstellt und der Knochen nicht mehr wächst. Mit dem Wachstumabschluss verschwindet diese Knorpelplatte vollständig und Dia- und Epiphysen wachsen knöchern zusammen. Die Grenze ist aber häufig noch als Fugenlinie (Linea physealis) zu erkennen.
Sources: de.wikipedia.org
== Literatur == Werner Linß, Jochen Fanghänel: Histologie: Zytologie, allgemeine Histologie, mikroskopische Anatomie. Walter de Gruyter, 1998, ISBN 3-11-014032-2, S. 65–68. Renate Lüllmann-Rauch: Taschenlehrbuch Histologie. Verlag Thieme, 2009, ISBN 978-3-13-129243-8, S. 162–165.
Sources: de.wikipedia.org
The sequence is Thr-Lys-Pro-Arg-Pro-Gly-Pro, written TKPRPGP in one-letter code. It combines the tetrapeptide tuftsin with a carboxyl-terminal Pro-Gly-Pro extension. This full sequence identifies the molecule more precisely than the research name.
No peptide with this exact sequence has been identified as an endogenous substance. It is a laboratory-designed analog of tuftsin, a naturally occurring immunomodulatory tetrapeptide. The Pro-Gly-Pro extension has no known natural source.
Proline introduces conformational constraints that make a peptide less accessible to common peptidases. This is a standard stabilization strategy in peptide design. The added residues also increase the distance between the active tuftsin portion and typical cleavage sites.
The sequence is Thr-Lys-Pro-Arg-Pro-Gly-Pro, commonly written as TKPRPGP. It shares the first four residues with tuftsin and carries three prolines in the chain. The proline-rich tail is the main structural feature that separates it from the parent tetrapeptide.